分子氧虽然是需氧菌的生命所必需的,但具有潜在的毒性。这毒性是由于氧分子通过单价途径进行还原的倾向。这种简单的单价氧分子还原途径产生的中间体位于一个氧分子和它的四个电子还原产物之间 — 两个水分子 — 而正是这些中间体的反应性导致了氧分子的毒性。按照其生产的顺序,这些中间体是超氧阴离子自由基、过氧化氢和羟基自由基。超氧化物歧化酶(SODs)催化超氧阴离子自由基转化为过氧化氢和氧分子,即,
这样做,提供了一个重要的防御。过氧化氢又被过氧化氢酶和过氧化物酶消除。SOD与过氧化氢酶和过氧化物酶的协同作用可防止非常反应性羟基自由基的形成。这是因为体内羟基自由基的产生需要超氧阴离子自由基和过氧化氢。
sod在细胞和生命分支中的分布
序号 | 指标 | 检测方法 | 样品要求 | 询价 |
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1 | 超氧化物歧化酶 | 超氧化物歧化酶(SOD)测定试剂盒 | 鲜样1g |
第一个真正的光合作用生物是蓝细菌,它们产生的氧气氧化了以前厌氧的生物圈。这强加了一个共同的选择一定是各种厌氧生物群的压力。难怪后来有几种不同的SOD被进化出来,用来处理积累的氧分子的毒性,并且它们一直持续到今天。因此,存在以Cu(II)+Zn(II)、Mn(III)、Fe(III)和Ni(II)为基础的SODs,这些都催化超氧阴离子自由基分解为过氧化氢和氧分子。
拟南芥超氧化物歧化酶的初级结构示意图
所有的SODs都以相似的机理工作,其中活性部位的金属被一个超氧阴离子自由基还原,然后被下一个超氧阴离子自由基再氧化。因此,活性中心金属充当了将电子从一个超氧阴离子自由基传递到下一个超氧阴离子自由基的媒介。这样,SODs绕过了会阻止一个超氧阴离子自由基接近另一个超氧阴离子自由基的静电排斥。所有的SODs都是非常有效的催化剂,并且在接近理论扩散极限的条件下运行。它们与超氧阴离子自由基相互作用的速率常数约为~3 x 109 M-1s-1。
SODs是与Cu、Zn、Mn或Fe作为辅助因子一起工作的金属蛋白,存在于叶绿体、线粒体、细胞质、过氧化物酶体和外质体中。因此,在植物中可以分离出三种结构和功能不同的同工酶: Cu/Zn-SOD、Mn-SOD和FeSOD。
因此,在植物中可以分离出三种结构和功能不同的同工酶: Cu/Zn-SOD、Mn-SOD和FeSOD。Mn-和Fe-SODs被认为是它们在原核生物和真核生物中出现的最古老的类型。然而,Cu/Zn-SOD主要在真核生物中被检测到。同工酶的敏感性也有所不同。Fe-SOD对氰化钾具有抗性,但可被过氧化氢抑制。结构上有同型二聚体和四聚体形式。Mn-SOD可以是同型二聚体和同型四聚体,并且对KCN和H2O2都有抗性,而Cu/Zn-SOD可以被两种抑制剂激活。据报道,与GR或APX等其他抗氧化酶一样,SOD的活性也可以通过基因表达来调控。
盐度、干旱、寒冷、热应力、重金属、紫外线B辐射、空气污染物
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